Научно-образовательный портал

N+1
Oкaзaлoсь, чтo сaмыe кoрoткиe пружины oблaдaют сaмoй бoльшoй oтнoситeльнoй рaстяжимoстью: oни спoсoбны увeличивaться в пять раз не теряя при этом линейной упругости. Так как длины волн испускаемого свечения у белков отличаются, то наблюдая за спектром флюоресценции можно измерять расстояние между ними. Для этого ученым понадобилась пружина, которая бы соединяла два белка и могла растягиваться при приложении внешней силы. Если же расстояние между ними становится большѝм, светится белок-донор. Молекулярные динамометры, созданные на их основе, оказались способны измерять силу в диапазоне от 2 до 11 пиконьютонов (10-12 ньютонов). Технология FRET уже довольно давно применяется в биологии для исследования белок-белковых взаимодействий, однако авторы новой работы решили пойти дальше и создали на основе резонансного переноса флюоресценции молекулярный динамометр. Поэтому, если два белка находятся очень близко друг к другу, преимущественно светится белок-акцептор. Александр Ершов В ходе резонансного переноса возбуждение c одного из белков (донора) переносится на другой (акцептор) за счет взаимодействия их светящихся частей, хромофоров. Для создания такой пружины важно, чтобы степень растяжения была прямо пропорциональна величине приложенной силы (чтобы деформация была упругой). Такой молекулярный прибор позволяет измерять механическое натяжение прямо внутри живой клетки, причем для этого достаточно просто наблюдать в микроскоп за характером свечения флюоресцентных белков. Обычные белки такой линейностью не обладают: они сначала жестко сопротивляются растяжению, а затем полностью теряют структуру и разрушаются. Динамометр устроен следующим образом. Для сравнения, один пиконьютон приблизительно равен весу одной бактерии. Чтобы решить эту проблему ученые обратились к эластичным белкам паучьего шелка. Описание работы опубликовано в журнале NanoLetters.